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Ejemplos de isotipo

febrero 9, 2022
Ejemplos de isotipo

Isotipo de inmunoglobulina

La inmunoglobulina M (IgM) es uno de los varios isotipos de anticuerpos (también conocidos como inmunoglobulinas) que producen los vertebrados. La IgM es el anticuerpo de mayor tamaño y es el primer anticuerpo que aparece en la respuesta a la exposición inicial a un antígeno[1][2] En el caso de los humanos y otros mamíferos que se han estudiado, el bazo, donde residen los plasmoblastos responsables de la producción de anticuerpos, es el principal lugar de producción de IgM específica[3][4].

Figura 1. Modelo esquemático de la IgM A) El heterodímero µL, a veces llamado semimero, con dominios variables (VH, VL) y región constante (Cµ1, Cµ2, Cµ3, Cµ4tp; CL). Las cisteínas que median los enlaces disulfuro entre las cadenas µ se muestran como puntas de flecha rojas, de modo que un enlace disulfuro de cisteína aparece como una punta de flecha doble roja (diamante rojo). B) El «monómero» de IgM (µL)2. Los enlaces disulfuro entre los dominios Cµ2 están representados por una doble punta de flecha roja. C, D) Dos modelos de pentámero de IgM con cadena J que han aparecido en varias publicaciones en distintos momentos. Al igual que en (B), los enlaces de disulfuro entre los dominios Cµ2 y los enlaces de disulfuro entre los dominios Cµ4tp se representan con una punta de flecha doble roja; los enlaces de disulfuro de Cµ3 se representan (para mayor claridad) con flechas largas de doble punta. La conectividad, es decir, el enlace disulfuro entre cadenas µ, se denota como conectividad eléctrica. En (C) los enlaces disulfuro Cµ3 unen las cadenas µ en paralelo con los enlaces disulfuro Cµ4tp, y estos enlaces disulfuro unen las cadenas µ en serie con los enlaces disulfuro Cµ2. En (D) los enlaces disulfuro Cµ2 y Cµ4tp unen cadenas µ en paralelo y ambos tipos unen cadenas µ en serie con los enlaces disulfuro Cµ3. (Figura reproducida con permiso del editor y los autores[10]).

Wikipedia

Los anticuerpos se unen a una proteína o antígeno específico, pero a veces un anticuerpo puede unirse a otras proteínas o componentes celulares de forma no específica. Los controles experimentales son fundamentales para determinar si los anticuerpos utilizados en su experimento tienen alguna capacidad de unión no específica.

La unión fuera de objetivo o no específica de los anticuerpos conduce a resultados falsos positivos, lo que dificulta la determinación de la tinción de fondo de la tinción específica del antígeno. Por lo tanto, es importante incluir siempre controles experimentales para garantizar resultados fiables.

Los controles de isotipo le permiten distinguir entre la tinción específica de anticuerpos y la tinción de fondo en sus experimentos. Los anticuerpos (y a veces sus conjugados) pueden unirse de forma no específica a otras proteínas, enzimas endógenas, lípidos y receptores Fc. Incluir un control de isotipo como control negativo en su experimento también le permite determinar si los pasos de bloqueo y/o lavado en su protocolo son suficientes.

Si utiliza un anticuerpo primario no conjugado y un anticuerpo secundario para la detección, su control de isotipo debe coincidir con su anticuerpo primario para determinar la unión no específica del anticuerpo primario. Puede incluirse un control de sólo secundario (una muestra teñida sólo con el anticuerpo secundario; no se utiliza el anticuerpo primario) como control para determinar cualquier tinción de fondo por el anticuerpo secundario.

Determinantes isotípicos

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Control del isotipo

Existen 5 tipos de regiones constantes de cadena pesada en los anticuerpos (inmunoglobulina) y, según estos tipos, se clasifican en IgG, IgM, IgA, IgD e IgE. Se distribuyen y funcionan de forma diferente en el organismo.

La IgG es el principal anticuerpo de la sangre y tiene una gran capacidad para unirse a las bacterias y las toxinas, por lo que adquiere un papel importante en el sistema de defensa biológica. Es el único isotipo que puede atravesar la placenta, y la IgG transferida desde el cuerpo de la madre protege al recién nacido.

La IgM está formada por cinco unidades de estructuras básicas en forma de Y y se distribuye principalmente en la sangre. Producida en primer lugar tras la invasión de patógenos por las células B, la IgM desempeña un papel clave en la defensa inicial del sistema inmunitario para proteger el organismo.

Mientras que en la sangre, la IgA está presente principalmente como monómeros (la forma de una sola Y), pero forma dímeros (una combinación de 2 Y) en secreciones como el líquido intestinal, la secreción nasal y la saliva, para evitar la invasión bacteriana de una membrana mucosa. También está presente en la leche materna y protege el tracto gastrointestinal de los recién nacidos de las infecciones bacterianas y virales.

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